Поиск новых альтернативных молекул антибиотикам привел к природным антимикробным пептидам (ПАП), которые встречаются у всех живых организмах, таких как бактерии, грибы, растения и животные, они составляют их первую линию защиты врожденного иммунитета. Основным механизмом антимикробного действия пептида является разрушение клеточной мембраны. Это действие опосредовано гидрофобными аминокислотами и катионным зарядом, которые облегчают связывание пептида с клеточной мембраной микроорганизмов (состоящей из анионных липидов — фосфатидилглицерина и кардиолипина). После прикрепления к клеточной мембране пептид образуют поры, обеспечивающие отток анионов через мембрану, что приводит к деполяризации мембраны и, таким образом, убивает бактерии. Напротив, пептиды имеют низкое сродство к клеточной мембране млекопитающих, которая богата электрически нейтральными фосфолипидами (фосфатидилхолином и сфингомиелином). Для некоторых пептидов также описаны не мембранные механизмы антибактериального действия, в том числе проникновение в бактериальную клетку после связывания с рецепторами клеточной поверхности. Внутри клетки пептиды ингибируют критические функции клетки, такие как репликация ДНК, синтез и сворачивание белков, активность протеаз, деление клеток и клеточный метаболизм. Природные противомикробные пептиды могут обладать некоторыми нежелательными характеристиками, такими как нестабильность из-за деградации протеазами хозяина, гемолитическая активность, токсичность для человека. Создание синтетических пептидов из последовательностей аминокислот природного антимикробного пептида преследует две цели: 1) извлечь противомикробную активность; 2) исключить из этой конкретной последовательности пептида: токсичность и низкую устойчивость к протеолизу. В лаборатории СЦФБ синтезировали инновационный короткий катионный пептидомиметик КАМП-1, требующий дальнейшего изучения. Цель исследования: изучить противомикробную активность и токсические свойства пептидомиметика КАМП-1.