По всем вопросам звоните:

+7 495 274-22-22

УДК: 616.8-89 DOI:10.33920/med-01-2103-07

Уровень карбонилирования белков плазмы и лейкоцитов периферической крови пациентов с различной длительностью болезни Альцгеймера

Дмитрий Сергеевич Петров д-р мед. наук, доцент, заведующий кафедрой психиатрии и психотерапии, ФДПО ФГБОУ ВО «РязГМУ им. И. П. Павлова», +7 (903) 839 0803, e-mail: petrovds@list.ru, ORCID ID: https://orcid.org/0000-0002-7869-8643
Енгалычева Мария Германовна ассистент кафедры биологической химии с курсом клинической лабораторной диагностики, ФДПО ФГБОУ ВО «РязГМУ им. И. П. Павлова», +7 (910) 569 1626, e-mail: mariyanaaber@yandex.ru, ORCID ID: https://orcid.org/0000-0002-9719-036X
Короткова Наталья Васильевна канд. мед. наук, доцент кафедры биологической химии с курсом клинической лабораторной диагностики, ФДПО ФГБОУ ВО «РязГМУ им. И. П. Павлова», тел: +7 (915) 626 0203, e-mail: fnv8@yandex.ru, ORCID ID: https://orcid.org/0000-0001-7974-2450
Очилов Улугбек Усманович канд. мед. наук, доцент, заведующий курса «Психиатрия» факультета последипломного образования, Самаркандский государственный медицинский институт, Узбекистан, +998-97-910-24-64, e-mail: ulugbek_o@mail.ru, ORCID ID: https://orcid.org/0000-0003-3553-8727

Течение болезни Альцгеймера ассоциировано с нарастанием окислительного стресса, связанного с увеличением продукции активных форм кислорода на фоне нейродегенеративного воспаления и одновременного истощения возможностей антиоксидантной защиты клеток головного мозга. Результатом этого является окислительная модификация макромолекул: белков, липидов, нуклеиновых кислот. Продукты карбонилирования белков накапливаются не только в нейронах, причем в прямой корреляции со степенью нарастания амилоидоза и нейродегенерации, но и во вненейрональных тканях, в том числе лейкоцитах. В ходе настоящего исследования в плазме крови и фракционированных лейкоцитах периферической крови пациентов с различной длительностью течения болезни Альцгеймера были определены уровни спонтанной и индуцированной окислительной модификации белков, оценена величина резервно-адаптационного потенциала как маркеров выраженности окислительного стресса. Установлено, что течение болезни Альцгеймера в большей степени сказывается на накоплении карбонильных дериватов в плазме крови. У пациентов с длительностью заболевания 5–10 лет суммарный уровень альдегидных и кетонных производных модифицированных белков плазмы превышает аналогичный показатель в подгруппах с меньшими сроками болезни. Подобная тенденция в меньшей степени характерна для моноядерных лейкоцитов. Уровень индуцированной окислительной модификации белков нарастает в большей степени в плазме крови, чем во фракционированных лейкоцитах. Это свидетельствует об истощении резервно-адаптационного потенциала антиоксидантных возможностей плазмы, которое более выражено у пациентов с длительным течением болезни Альцгеймера. Для полиморфноядерных лейкоцитов подобной закономерности не выявлено, что, вероятно, связано с небольшим сроком жизни клеток. В моноядерных лейкоцитах, так же как и в плазме, наблюдается тенденция к истощению резервно-адаптационного потенциала, но выраженная в меньшей степени.

Литература:

1. Kamat P. K., Kalani A., Rai S. et al. Mechanism of Oxidative Stress and Synapse Dysfunction in the Pathogenesis of Alzheimer’s Disease: Understanding the Therapeutics Strategies. Mol Neurobiol. 2016; 53 (1): 648–661.

2. Didonna A. The role of neurofilament aggregation in neurodegeneration: lessons from rare inherited neurological disorders. Molecular Neurodegeneration. 2019; 14: 19–23.

3. Hodson R. Alzheimer’s disease. Nature. 2018; 559: 7715–7718.

4. Lane C. A., Hardy J., Schott J. M. Alzheimer’s disease. European Journal of Neurolology. 2018; 25 (1): 59–70.

5. Nasrabady S. E., Rizvi B., Goldman J. E. et al. White matter changes in Alzheimer’s disease: a focus on myelin and oligodendrocytes. Acta neuropathol commun. 2018; 6 (1): 22–36.

6. Ganguly G., Chakrabarti S., Chatterjee U., Saso L. Proteinopathy, oxidative stress and mitochondrial dysfunction: cross talk in Alzheimer’s disease and Parkinson’s disease. Drug Design, Development and Therapy. 2017; 16 (11): 797–810.

7. Butterfield D. A., Boyd-Kimball D. Oxidative Stress, Amyloid-β Peptide, and Altered Key Molecular Pathways in the Pathogenesis and Progression of Alzheimer’s Disease. Journal Alzheimer’s disease. 2018; 62 (3): 1345–1367.

8. Tabassum R., Jeong N. Y. Potential for therapeutic use of hydrogen sulfide in oxidative stress-induced neurodegenerative diseases. Int J Med Sci. 2019; 16 (10): 1386–1396.

9. Umeno A., Biju V., Yoshida Y. In vivo ROS production and use of oxidative stress-derived biomarkers to detect the onset of diseases such as Alzheimer’s disease, Parkinson’s disease, and diabetes. Free Radical Research. 2017; 51 (4): 413–427.

10. Cenini G., Lloret A., Cascella R. Oxidative Stress in Neurodegenerative Diseases: From a Mitochondrial Point of View. Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2019; 9: 2019.

11. Persson T., Popescu O., Cedazo-Minguez A. Oxidative Stress in Alzheimer’s Disease: why did antioxidant therapy fail? Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2014; 2014: 427318.

12. Sultana R., Butterfield D. Oxidative modification of brain proteins in Alzheimer’s disease: perspective on future studies based on results of redox proteomics studies. Alzheimer Disease. 2013; 33 (1): 243–251.

13. Tramutola A., Lanzillotta C., Perluigi M., Butterfield D. Oxidative Stress, Protein Modification and Alzheimer Disease. Brain research bulletin. 2016; 133: 205–221.

14. Cheng Z., Yin J., Yuan H. et al. Blood-Derived Plasma Protein Biomarkers for Alzheimer’s Disease in Han Chinese. Front Aging Neurosci. 2018; 10: 414.

15. Gold M. J., Khoury El. β-amyloid, microglia, and the inflammasome in Alzheimer’s disease. Seminars in Immunopathology. 2015; 6 (37): 607–611.

16. Lewczuk P., Riederer P., O’Bryant S. E. et al. Cerebrospinal fluid and blood biomarkers for neurodegenerative dementias: An update of the Consensus of the Task Force on Biological Markers in Psychiatry of the World Federation of Societies of Biological Psychiatry. World Journal Biological Psychiatry. 2018; 19 (4): 244–328.

17. Blennow K., Zetterberg H. Biomarkers for Alzheimer’s disease: current status and prospects for the future. Journal International Medicine. 2018; 284 (6): 643–663.

18. Новиков Д. К., Новикова Д. И. Клеточные методы иммунодиагностики. М.: Минск. 1979, 222 с. [Novikov D. K., Novikova D. I. Cellular methods of immunodiagnostics. М.: Minsk; 1979, 222 (in Russian)]

19. Фомина М. А., Абаленихина Ю. В. Способ комплексной оценки содержания продуктов окислительной модификации белков в тканях и биологических жидкостях. Методические рекомендации, Рязань. 2014, 61 с. [Fomina M. A., Abalenikhina Yu. V. A method for a comprehensive assessment of the content of products of oxidative modification of proteins in tissues and biological fluids. Ryazan. 2014, 61 (in Russian)]

20. Mangialasche F., Polidori M. C., Monastero R. et al. Biomarkers of oxidative and nitrosative damage in Alzheimer’s disease and mild cognitive impairment. Ageing Res Rev. 2009; 8 (4): 285–305.

21. Ponce D. P., Salech F., SanMartin C. D. et al. Increased Susceptibility to Oxidative Death of Lymphocytes from Alzheimer Patients Correlates with Dementia Severity. Current Alzheimer Research. 2014; 11 (9): 892–898.

22. Chong M. S., Lim W. S., Sahadevan S. Biomarkers in preclinical Alzheimer’s disease. Curr Opin Investig Drugs. 2006; 7 (7): 600–607.

23. Carbonyl proteins as a clinical marker in Alzheimer’s disease and its relation to tryptophan degradation and immune activation. Clinical laboratory. 2010; 56 (9–10): 44 448.

24. Greilberger J., Koidl C., Greilberger M. et al. Malondialdehyde, carbonyl proteins and albumin-disulphide as useful oxidative markers in mild cognitive impairment and Alzheimer’s disease. Free Radic Res. 2008; 42 (7): 633–638.

25. Song F., Poljak A., Smythe G. A., Sachdev P. Plasma biomarkers for mild cognitive impairment and Alzheimer’s disease. Brain Res Rev. 2009; 61 (2): 69–80.

1. Kamat P. K., Kalani A., Rai S. et al. Mechanism of Oxidative Stress and Synapse Dysfunction in the Pathogenesis of Alzheimer’s Disease: Understanding the Therapeutics Strategies. Mol Neurobiol. 2016; 53(1): 648 –661.

2. Didonna A. The role of neurofilament aggregation in neurodegeneration: lessons from rare inherited neurological disorders. Molecular Neurodegeneration. 2019; 14: 19-23.

3. Hodson R. Alzheimer’s disease. Nature. 2018; 559: 7715-7718.

4. Lane C.A., Hardy J., Schott J.M. Alzheimer’s disease. European Journal of Neurolology. 2018; 25(1): 59 – 70.

5. Nasrabady S. E., Rizvi B., Goldman J.E. et al. White matter changes in Alzheimer’s disease: a focus on myelin and oligodendrocytes. Acta neuropathol commun. 2018; 6(1): 22 – 36.

6. Ganguly G., Chakrabarti S., Chatterjee U., Saso L. Proteinopathy, oxidative stress and mitochondrial dysfunction: cross talk in Alzheimer’s disease and Parkinson’s disease. Drug Design, Development and Therapy. 2017; 16(11): 797 – 810.

7. Butterfield D.A., Boyd-Kimball D. Oxidative Stress, Amyloid-β Peptide, and Altered Key Molecular Pathways in the Pathogenesis and Progression of Alzheimer’s Disease. Journal Alzheimer’s disease. 2018; 62(3): 1345 – 1367.

8. Tabassum R., Jeong N.Y. Potential for therapeutic use of hydrogen sulfide in oxidative stress-induced neurodegenerative diseases. Int J Med Sci. 2019; 16(10): 1386 – 1396.

9. Umeno A., Biju V., Yoshida Y. In vivo ROS production and use of oxidative stress-derived biomarkers to detect the onset of diseases such as Alzheimer’s disease, Parkinson’s disease, and diabetes. Free Radical Research. 2017; 51(4): 413 – 427.

10. Cenini G., Lloret A., Cascella R. Oxidative Stress in Neurodegenerative Diseases: From a Mitochondrial Point of View. Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2019; 9: 2019.

11. Persson T., Popescu O., Cedazo-Minguez A. Oxidative Stress in Alzheimer’s Disease: why did antioxidant therapy fail? Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2014; 2014: 427318.

12. Sultana R., Butterfield D. Oxidative modification of brain proteins in Alzheimer’s disease: perspective on future studies based on results of redox proteomics studies. Alzheimer Disease. 2013; 33(1): 243 – 251.

13. Tramutola A., Lanzillotta C., Perluigi M., Butterfield D. Oxidative Stress, Protein Modification and Alzheimer Disease. Brain research bulletin. 2016; 133: 205 – 221.

14. Cheng Z., Yin J., Yuan H. et al. Blood-Derived Plasma Protein Biomarkers for Alzheimer’s Disease in Han Chinese. Front Aging Neurosci. 2018; 10: 414.

15. Gold M. J., Khoury El. β-amyloid, microglia, and the inflammasome in Alzheimer’s disease. Seminars in Immunopathology. 2015; 6(37): 607 – 611.

16. Lewczuk P., Riederer P., O’Bryant S.E. et al. Cerebrospinal fluid and blood biomarkers for neurodegenerative dementias: An update of the Consensus of the Task Force on Biological Markers in Psychiatry of the World Federation of Societies of Biological Psychiatry. World Journal Biological Psychiatry. 2018; 19(4): 244 – 328.

17. Blennow K., Zetterberg H. Biomarkers for Alzheimer’s disease: current status and prospects for the future. Journal International Medicine. 2018; 284(6): 643 – 663.

18. Novikov D.K., Novikova D.I. Kletochnye metody immunodiagnostiki [Cellular methods of immunodiagnostics]. М.: Minsk; 1979, 222 p. (In Russ.)

19. Fomina M.A., Abalenikhina Iu.V. Sposob kompleksnoi otsenki soderzhaniia produktov okislitelnoi modifikatsii belkov v tkaniakh i biologicheskikh zhidkostiakh. Metodicheskie rekomendatsii [A method for a comprehensive assessment of the content of products of oxidative modification of proteins in tissues and biological fluids. Methodological recommendations]. Ryazan. 2014, 61 p. (In Russ.)

20. Mangialasche F., Polidori M.C., Monastero R. et al. Biomarkers of oxidative and nitrosative damage in Alzheimer’s disease and mild cognitive impairment. Ageing Res Rev. 2009; 8(4): 285 – 305.

21. Ponce D. P., Salech F., SanMartin C. D. et al. Increased Susceptibility to Oxidative Death of Lymphocytes from Alzheimer Patients Correlates with Dementia Severity. Current Alzheimer Research. 2014; 11(9): 892 – 898.

22. Chong M.S., Lim W.S., Sahadevan S. Biomarkers in preclinical Alzheimer’s disease. Curr Opin Investig Drugs. 2006; 7(7): 600 – 607.

23. Carbonyl proteins as a clinical marker in Alzheimer’s disease and its relation to tryptophan degradation and immune activation. Clinical laboratory. 2010; 56(9-10): 441 – 448.

24. Greilberger J., Koidl C., Greilberger M. et al. Malondialdehyde, carbonyl proteins and albumin-disulphide as useful oxidative markers in mild cognitive impairment and Alzheimer’s disease. Free Radic Res. 2008; 42(7): 633 – 638.

25. Song F., Poljak A., Smythe G.A., Sachdev P. Plasma biomarkers for mild cognitive impairment and Alzheimer’s disease. Brain Res Rev. 2009; 61(2): 69 – 80.

Среди причин развития деменции лидирующие позиции во всем мире занимает болезнь Альцгеймера (БА). В 60–70 % случаев приобретенное слабоумие в старческом возрасте является результатом нейродегенеративного заболевания, описанного Алоисом Альцгеймером еще в 1907 г. [1–3]. Несмотря на долгий период изучения заболевания, до сих пор не разработана единая упорядоченная концепция патогенеза, нет общепринятого подхода к ранней диагностике, не существует эффективных методов профилактики и лечения. При этом установлено, что патологические отклонения на молекулярном уровне возникают за 5–10 лет до первых клинических проявлений деменции [4, 5]. Изучение биохимических процессов, протекающих в тканях головного мозга при нейродегенерации, а также поиск аналогичных изменений во вненейрональных тканях, доступных для прижизненной диагностики, является актуальным направлением современной биохимии и психиатрии.

На сегодняшний день не вызывает сомнений, что развитие БА сопровождается нарастанием окислительного стресса (ОС) в тканях головного мозга и, как следствие, клетках, так или иначе контактирующих с ними [6, 7]. При нейродегенерации происходит чрезмерная продукция активных форм кислорода (АФК), обладающих высокой реакционной способностью, которые вступают во взаимодействие с основными макромолекулами клеток — белками, липидами, нуклеиновыми кислотами. При этом антиоксидантные возможности нейронов крайне ограничены [8, 9]. Формируется порочный круг: отложение бетаамилоида и гиперфосфорилирование тау-протеина (ключевые звенья патогенеза БА) провоцируют развитие нейродегенерации, нарастание ОС; в свою очередь ОС потенцирует агрегацию амилоидных олигопептидов и способствует повреждению ферментов, участвующих в регуляции фосфорилирования тау-протеина [7–10].

Окислительная модификация белков (ОМБ) является одним из наиболее ранних проявлений повреждающего действия АФК на макромолекулы клетки, накапливающиеся при этом продукты (альдегидные и кетонные производные аминокислотных радикалов) устойчивы и доступны для лабораторного определения [6, 10, 11]. Карбонильные производные были обнаружены в амилоидных бляшках и нейрофибриллярных сплетениях при БА, их уровень существенно превышал таковой у пациентов тех же возрастных групп без признаков нейродегенерации [12–14]. Так как многие биохимические отклонения, имеющие место в тканях головного мозга при БА, коррелируют с аналогичными изменениями в других тканях (спинномозговой жидкости, фибробластах, плазме, эритроцитах, лейкоцитах), изучение уровня ОМБ в периферической крови актуально с точки зрения оценки и мониторинга степени выраженности ОС в центральной нервной системе [15–17].

Для Цитирования:
Дмитрий Сергеевич Петров, Енгалычева Мария Германовна, Короткова Наталья Васильевна, Очилов Улугбек Усманович, Уровень карбонилирования белков плазмы и лейкоцитов периферической крови пациентов с различной длительностью болезни Альцгеймера. Вестник неврологии, психиатрии и нейрохирургии. 2021;3.
Полная версия статьи доступна подписчикам журнала
Язык статьи:
Действия с выбранными: