По всем вопросам звоните:

+7 495 274-22-22

УДК: 615.035.1 DOI:10.33920/med-13-2406-04

Патогенез и симптоматическая терапия муковисцидоза

Анастасия Д. Демидова студент 5 курса кафедры фармакологии Института фармации им. А. П. Нелюбина, ФГАОУ ВО «Первый МГМУ им. И. М. Сеченова» Минздрава России (Сеченовский Университет), Москва, телефон 8-915-308-10-60
Завадский Сергей Павлович доцент кафедры фармакологии Института фармации им. А. П. Нелюбина, ФГАОУ ВО «Первый МГМУ им. И. М. Сеченова» Минздрава России (Сеченовский Университет), Москва, тел. 8-903-611-13-10, argus78@bk.ru

Цель данной работы — изучить перспективы использования генотерапевтических препаратов для лечения муковисцидоза. Авторами поставлены задачи собрать патогенез, симптомы и прогнозы заболевания, изучить имеющуюся сейчас терапию муковисцидоза и её эффективность.

Литература:

1. Ferec C., Scotet V. Genetics of cystic fibrosis: Basics. Archives de P diatrie 27 (2020) eS4-eS7. doi: 10.1016/S0929-693X (20) 30043–9

2. Riordan, J. R., J. M. Rommens, B. S. Kerem et al. Identification of the cystic fibrosis gene: Cloning and the characterization of complementary DNA // Science. — 1989. — V. 245.P.1066–1073. Doi:10.1126/science.2475911

3. Cutting G. R. Cystic fibrosis genetics: from molecular understanding to clinical application // Nat Rev Genet. 2015 January; 16 (1): 45–56. Doi:10.1038/nrg3849

4. Gallati S. Disease-modifying genes and monogenic disorders: experience in cystic fibrosis. Appl Clin Genet. 2014 Jul 10; 7:133–46. Doi: 10.2147/TACG.S18675

5. Mishra, A., R. Greaves, J. Massie The relevance of sweat testing for the diagnosis of cystic fibrosisin the genomic era // Clin. Biochem.Rev. — 2005. — V.26.-P. 135–153.

6. Jentsch, T. J., T. Maritzen, A. A. Zdebik Chloride channel diseases resulting from impaired transepithelial transport or vesicular function // J. Clin. Invest. — 2005. — V. 115. — P. 2039– 2046. DOI: 10.1172/JCI25470

7. Kogan, I., M. Ramjeesingh, C. Li, J. F. Kidd, Y. Wang, E. M. Leslie,.S. P. C. Cole, C. E. Bear CFTR directly mediates nucleotide-regulated glutathione flux // The EMBO J. — 2003.V.22, No.9.-P.1981–1989. DOI:10.1093/emboj/cdg194

8. Koch, C. Early Infection and Progression of Cystic Fibrosis Lung Disease Pediatric. Pulmonology. –2002. — V.34. — P. 232–236. Doi: 10.1002/ppul.10135

9. Dechecchi M. C., Tamanini A., Cabrini G. Molecular basis of cystic fibrosis: from bench to bedside. Ann. Transl. Med. 2018; 6 (17):334. Doi:10.21037/atm.2018.06.48. doi:10.21037/ atm.2018.06.48. http://dx.doi.org/10.21037/atm.2018.06.48

10. Veit G., Avramescu R. G., Chiang A. N., Houck S. A., Cai Z., Peters K.W., Hong J. S., Pollard H. B., Guggino W. B., Balch W. E., Skach W. R., Cutting G. R., Frizzell R. A., Sheppard D. N., Cyr D. M., Sorscher E. J., Brodsky J. L.,Lukacs G. L. From CFTR biology toward combinatorial pharmacotherapy: expanded classification of cystic fibrosis mutations. Molecular Biology of the Cell. V. 27, 2016: 424–433. DOI:10.1091/mbc.E14-04-0935

11. Welsh MJ, Smith AE. Molecular mechanisms of CFTR chloride channel dysfunction in cystic fibrosis. Cell. 1993 Jul 2;73 (7):1251–4. Doi: 10.1016/0092–8674 (93) 90353-r

12. Haardt M, Benharouga M, Lechardeur D, Kartner N,Lukacs GL. C-terminal truncations destabilize the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator without impairing its biogenesis: a novel class of mutation. J Biol Chem1999;274:21873–7. Doi: 10.1074/jbc.274.31.21873

13. Griesenbach U., Alton E.W. F. W. Recent advances in understanding and managing cystic fibrosis transmembrane conductance regulator dysfunction.F1000Prime Reports 2015, 7:64 (doi:10.12703/P7-64) http://f1000.com/prime/reports/m/7/64

14. De Boeck K., Vermeulen F., Dupont L. The diagnosis of cystic fibrosis. Presse Medicale.2017;46 (6Pt 2):e97-e108.https://doi.org/10.1016/j.lpm.2017.04.010

15. Marson FA, Bertuzzo CS, Ribeiro JD. Classification of CFTR mutation classes. The Lancet. Respiratory Medicine.2016; 4 (8):37–8. DOI: 10.1016/S2213–2600 (16) 30188–6

16. Mendoza JL,Schmidt A, Li Q, Nuvaga E, Barrett T, Bridges RJ, Feranchak AP, Brautigam CA,Thomas PJ.Requirementsfor efficient correction of DeltaF508 CFTR revealed by analyses ofevolvedsequences.Cell 2012;148:164–74. Doi:10.1016/j.cell.2011.11.023

17. Rabeh WM, Bossard F, Xu H, Okiyoneda T, Bagdany M, Mulvihill CM, Du K, di Bernardo S, LiuY Konermann L. Roidan A. Lukacs Gl.Correctionof both NBD1 eneroetics and domain interface is required to restore DeltaF508CFTR folding and function. Cell 2012;148:150–63. doi:10.1016/j.cell2011.11.024

18. de Meeus, A., C. Guittard, M. Desgeorges et al. Linkage disequilibrium between the M470V variant and the IVS8polyT alleles of the CFTR gene in CBAVD // J. Med. Genet. — 1998. — V. 35.-P.594–596. doi:10.1136/jmg.35.7.594

19. European Cystic Fibrosis Society Patient Registry (ECFSPR) Annual Report 2016, Orenti A, Zolin A,Naehrlich L, van Rens J et al, 2018.p.139.

20. Fanen P.,Wohlhuter-Haddad A., Hinzpeter A. Genetics of cystic fibrosis: CFTR mutation classifications towardgenotype-based CF therapies. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 52 (2014) 94–102 95 http://dx.doi.org/10.1016/j.biocel.2014.02.023

21. Муковисцидоз. Под редакцией Н. И. Капранова, Н.Ю. Каширской. МЕДПРАКТИКА-М.: 2014. 672 с.

22. P. J. Mogayzel, E. T. Naureckas, K. A. Robinson Cystic Fibrosis Pulmonary Guidelines. Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2013; 187: 680–689.

23. Национальный консенсус «Муковисцидоз: определение, диагностические критерии, терапия» Под редакцией Е. И. Кондратьевой, Н.Ю. Каширской, Н. И. Капранова. Москва, ООО «Компания БОРГЕС». 2016, 205 с.

24. Goldman M. J., Anderson G. M., Stolzenberg E. D.,et al. Human b-defensin-1 is a salt-sensitive antibiotic in lung that is inactivated in cystic fibrosis. // Cell. — 1997. — Vol. 88. — P.553–560.

25. Regnis J. A.,Robinson M., Baileu D. L. Mucociliary clearance in patients with cystic fibrosis and normal subjects. //Am. J. Respir. Crit. Care Med. — 1994. — V.150. — P.66–71.

26. https://www.ecfs.eu/ecfspr

27. Sawicki G. S., Signorovitch J. E., Zhang J., Latremouille-Viau D., von Wartburg M., Wu E. Q., ShiL. Reduced mortality in cystic fibrosis patients treated with tobramycin inhalation solution. Pediatr Pulmonol. 2012 Jan; 47 (1):44–52.

28. Wills PJ, Hall RL, Chan W, Cole PJ. Sodium chloride increases the ciliary transportability of cysticfibrosis and bronchiectasis sputum on the mucus-depleted bovine trachea. Journal Of Clinical Investigation 1997;99:9–13. DOI: 10.1172 %2FJCI119138

29. Hurt K., Bilton D. Inhaled mannitol for the treatment of cystic fibrosis. Expert Rev Respir Med 2012;6:19–26].

30. Robinson M. et al. The effect of inhaled mannitol on bronchial mucus clearance in cystic fibrosis patients: a pilot study. Eur Respir J 1999; 14: 678–685.

31. Hoiby, N.,Microbiology of lung infections in cystic fibrosis patients. 1982 Acta Paediat. Scand. Suppl.,301,33–54.

32. Bergogne-Berezin E. Pharmacokinetics of antibiotics in cystic fibrosis patients with particular referenceto the bronchopulmonary tree. Infection 1987; 15: 288–294.

33. Toso C, Williams DM, Noone PG. Inhaled antibiotics in cystic fibrosis: a review. Ann Pharmacother1996;30:840–850.

34. Lietman PS. Pharmacokinetics of antimicrobial drugs in cystic fibrosis; b-lactam antibiotics. Chest1988; 94: S115-S118.

35. Smith MJ,White LO,Bowyer H,Willis J, Hodson ME, Batten JC. Pharmacokinetics and sputum penetrationof ciprofloxacin in patients with cystic fibrosis. Antimicrob Agents Chemother 1986; 30: 614–616.

36. Ledson MJ, Gallagher MJ,Cowperthwaite C,Convery RP, Walshaw MJ. Four years’ experience ofintravenous colomycin in an adult cystic fibrosis unit. Eur Respir J 1998;12:592–594.

37. Hunt BE,Weber A, Berger A, Ramsey B, Smith AL. Macromolecular mechanisms of sputum inhibition of tobramycin activity. Antimicrob Agents Chemother 1995;39:34–39.

38. Levy J, Smith AL, Koup JR, Williams-Warren J, Ramsey B. Disposition of tobramycin in patients with cystic fibrosis: a prospective controlled study. J Pediatr 1984; 105: 117–124.

39. Levy J. Antibiotic activity in sputum. J Pediatr 1986; 108: 841–846.

40. Nickel JC, Ruseska I,Wright JB, Costerton JW. Tobramycin resistance of Pseudomonas aeruginosa cellsgrowing as a biofilm on urinary catheter material. Antimicrob Agents Chemother 1985; 27: 619–624.

41. Shibl A. Effect of antibiotics on production of enzymes and toxins by microorganisms. Rev InfectDis 1983; 5:865–875.

42. Cantin AM, Woods DE. Protection by antibiotics against myeloperoxidase-dependent cytotoxicity to lung epithelial cells in vitro. J Clin Invest 1993; 91: 38–45.

43. Barclay ML, Begg EJ, Chambers ST, Thornley PE, Pattemore PK, Grimwood K. Adaptive resistanceto tobramycin in Pseudomonas aeruginosa lung infection in cystic fibrosis.J Antimicrob Chemother1996; 37:1155–1164.

44. Капранов Н. И., Передерко Л. В., Каширская Н.Ю., Пухальский А. Л., Толстова В. Д., Шмарина ГВ. Системные и ингаляционные кортикостероиды в комплексном лечении бронхолегочных поражений у детей с муковисцидозом // «Педиатрия» имени Г. Н. Сперанского. — 2009. — № 1-С.60–68.

45. Vikesh K. Singh a, Sarah Jane Schwarzenberg Pancreatic insufficiency in Cystic Fibrosis Journalof Cystic Fibrosis 16 (2017) S70-S78, DOI:https://doi.org/10.1016/j.jcf.2017.06.011

46. Кaширcкaя H.Ю.,Bасилвeвa Ю. И.,Кaпpaнов H. И. Клиническое знaчeниe нутритовного статуса в тeчeнии муковисцидоза. Медицинская генетика. — 2005. — No1. -C.43–47.

47. Каширская Н.Ю., Капранов Н. И., Кусова 3. А., Шелепнева Н. Е. Поражение поджелудочной железы при муковисцидозе // Экспериментальная и клиническая гастрознтерология № 8, 2010 С.98–105.

48. Максимычева Т.Ю., Кондратьева Е. И., Сорвачёва Т. Н. Оценка и коррекция нутритивного статуса у детей с муковисцидозом.// Вопросы практической педиатрии. 2018. Т. 13, № 5. С. 24–32: 9/2,6 С. ИФ-0,363 (РИНЦ).

49. Ramsey B.W., Davies J., McElvaney N. G., Tullis E. et al. A CFTR potentiator in patients with cystic fibrosis and the G551D mutation. N Engl J Med. 2011;365 (18):1663–1672. DOI: 10.1056/NEJMoa1105185

50. Flume P. A., Liou T. G., Borowitz D. S., Li H. et al. Ivacaftor in subjects with cystic fibrosis who are homozygous for the F508del-CFTR mutation. Chest. 2012;142 (3):718–724

51. Van Goor F., Hadida S., Grootenhuis P. D., Burton B. et al. Correction of the F508delCFTR protein processing defect in vitro by the investigational drug VX-809. Proc. Natl. Acad. Sci. USA.2011,108 (46):18843–18848. DOI: 10.1073/pnas.110578710

52. Cain C. Cystic fibrosis two-step. SciBX. 2012; 5 (8). DOI: 101038/scibx2012192

53. Clancy J. P.,Cotton C. U., Donaldson S. H., Solomon G. M. et al. CFTR modulator theratyping: Currentstatus, gaps and future directions. J Cyst Fibros. 2019;18 (1):22–34. DOI: 10.1016/j. jcf.2018.05.004

54. Mainz J. G.,Arnold C., Hentschel J.,Tabori H. Effects of Ivacaftor in Three Pediatric Siblings With Cystic Fibrosis Carrying the Mutations G551D And F508del. Archivos de Bronconeumologia (Fp:www.archbronconeumol.org). 2018; 54 (4):232–234. DOI: 10.1016/j. arbr.2017.09.013

55. Nichols A. L., Davies J. C., Jones D., Carr S. B. Restoration of exocrine pancreatic function in older children with cystic fibrosis on ivacaftor. Paediatr Respiratory Reviews. 2020;35:99–102. DOI:10.1016/j.prrv.2020.04.003

1. Ferec C., Scotet V. Genetics of cystic fibrosis: Basics. Archives de P diatrie 27 (2020) eS4-eS7. doi: 10.1016/S0929-693X (20) 30043–9

2. Riordan, J. R., J. M. Rommens, B. S. Kerem et al. Identification of the cystic fibrosis gene: Cloning and the characterization of complementary DNA // Science. — 1989. — V. 245.P.1066–1073. Doi:10.1126/science.2475911

3. Cutting G. R. Cystic fibrosis genetics: from molecular understanding to clinical application // Nat Rev Genet. 2015 January; 16 (1): 45–56. Doi:10.1038/nrg3849

4. Gallati S. Disease-modifying genes and monogenic disorders: experience in cystic fibrosis. Appl Clin Genet. 2014 Jul 10; 7:133–46. Doi: 10.2147/TACG.S18675

5. Mishra, A., R. Greaves, J. Massie The relevance of sweat testing for the diagnosis of cystic fibrosisin the genomic era // Clin. Biochem.Rev. — 2005. — V.26.-P. 135–153.

6. Jentsch, T. J., T. Maritzen, A. A. Zdebik Chloride channel diseases resulting from impaired transepithelial transport or vesicular function // J. Clin. Invest. — 2005. — V. 115. — P. 2039– 2046. DOI: 10.1172/JCI25470

7. Kogan, I., M. Ramjeesingh, C. Li, J. F. Kidd, Y. Wang, E. M. Leslie,.S. P. C. Cole, C. E. Bear CFTR directly mediates nucleotide-regulated glutathione flux // The EMBO J. — 2003.V.22, No.9.-P.1981–1989. DOI:10.1093/emboj/cdg194

8. Koch, C. Early Infection and Progression of Cystic Fibrosis Lung Disease Pediatric. Pulmonology. –2002. — V.34. — P. 232–236. Doi: 10.1002/ppul.10135

9. Dechecchi M. C., Tamanini A., Cabrini G. Molecular basis of cystic fibrosis: from bench to bedside. Ann. Transl. Med. 2018; 6 (17):334. Doi:10.21037/atm.2018.06.48. doi:10.21037/atm.2018.06.48. http://dx.doi.org/10.21037/atm.2018.06.48

10. Veit G., Avramescu R. G., Chiang A. N., Houck S. A., Cai Z., Peters K.W., Hong J. S., Pollard H. B., Guggino W. B., Balch W. E., Skach W. R., Cutting G. R., Frizzell R. A., Sheppard D. N., Cyr D. M., Sorscher E. J., Brodsky J. L.,Lukacs G. L. From CFTR biology toward combinatorial pharmacotherapy: expanded classification of cystic fibrosis mutations. Molecular Biology of the Cell. V. 27, 2016: 424–433. DOI:10.1091/mbc.E14-04-0935

11. Welsh MJ, Smith AE. Molecular mechanisms of CFTR chloride channel dysfunction in cystic fibrosis. Cell. 1993 Jul 2;73 (7):1251–4. Doi: 10.1016/0092–8674 (93) 90353-r

12. Haardt M, Benharouga M, Lechardeur D, Kartner N,Lukacs GL. C-terminal truncations destabilize the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator without impairing its biogenesis: a novel class of mutation. J Biol Chem1999;274:21873–7. Doi: 10.1074/jbc.274.31.21873

13. Griesenbach U., Alton E.W. F. W. Recent advances in understanding and managing cystic fibrosis transmembrane conductance regulator dysfunction.F1000Prime Reports 2015, 7:64 (doi:10.12703/P7-64) http://f1000.com/prime/reports/m/7/64

14. De Boeck K., Vermeulen F., Dupont L. The diagnosis of cystic fibrosis. Presse Medicale.2017;46 (6Pt 2):e97-e108. https://doi.org/10.1016/j.lpm.2017.04.010

15. Marson FA, Bertuzzo CS, Ribeiro JD. Classification of CFTR mutation classes. The Lancet. Respiratory Medicine.2016; 4 (8):37–8. DOI: 10.1016/S2213–2600 (16) 30188–6

16. Mendoza JL,Schmidt A, Li Q, Nuvaga E, Barrett T, Bridges RJ, Feranchak AP, Brautigam CA,Thomas PJ. Requirements for efficient correction of DeltaF508 CFTR revealed by analyses ofevolvedsequences.Cell 2012;148:164–74. Doi:10.1016/j.cell.2011.11.023

17. Rabeh WM, Bossard F, Xu H, Okiyoneda T, Bagdany M, Mulvihill CM, Du K, di Bernardo S, LiuY Konermann L. Roidan A. Lukacs Gl.Correctionof both NBD1 eneroetics and domain interface is required to restore DeltaF508CFTR folding and function. Cell 2012;148:150–63. doi:10.1016/j.cell2011.11.024

18. de Meeus, A., C. Guittard, M. Desgeorges et al. Linkage disequilibrium between the M470V variant and the IVS8polyT alleles of the CFTR gene in CBAVD // J. Med. Genet. — 1998. — V. 35.-P.594–596. doi:10.1136/jmg.35.7.594

19. European Cystic Fibrosis Society Patient Registry (ECFSPR) Annual Report 2016, Orenti A, Zolin A,Naehrlich L, van Rens J et al, 2018.p.139.

20. Fanen P.,Wohlhuter-Haddad A., Hinzpeter A. Genetics of cystic fibrosis: CFTR mutation classifications towardgenotype-based CF therapies. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 52 (2014) 94–102 95 http://dx.doi.org/10.1016/j.biocel.2014.02.023

21. Mukovistsidoz [Cystic fibrosis]. Eds. N. I. Kapranov, N. Iu. Kashirskaia. MEDPRACTIKA-M.: 2014. 672 p. (In Russ.)

22. P. J. Mogayzel, E. T. Naureckas, K. A. Robinson Cystic Fibrosis Pulmonary Guidelines. Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2013; 187: 680–689.

23. National consensus «Cystic fibrosis: definition, diagnostic criteria, therapy» Eds.E. I. Kondratieva, N. Iu. Kashirskaia, N. I. Kapranov. Moscow, BORGES Company LLC. 2016, 205 p. (In Russ.)

24. Goldman M. J., Anderson G. M., Stolzenberg E. D.,et al. Human b-defensin-1 is a salt-sensitive antibiotic in lung that is inactivated in cystic fibrosis. // Cell. — 1997. — Vol. 88. — P.553–560.

25. Regnis J. A.,Robinson M., Baileu D. L. Mucociliary clearance in patients with cystic fibrosis and normal subjects. //Am. J. Respir. Crit. Care Med. — 1994. — V.150. — P.66–71.

26. https://www.ecfs.eu/ecfspr

27. Sawicki G. S., Signorovitch J. E., Zhang J., Latremouille-Viau D., von Wartburg M., Wu E. Q., ShiL. Reduced mortality in cystic fibrosis patients treated with tobramycin inhalation solution. Pediatr Pulmonol. 2012 Jan; 47 (1):44–52.

28. Wills PJ, Hall RL, Chan W, Cole PJ. Sodium chloride increases the ciliary transportability of cysticfibrosis and bronchiectasis sputum on the mucus-depleted bovine trachea. Journal Of Clinical Investigation 1997;99:9–13. DOI: 10.1172 %2FJCI119138

29. Hurt K., Bilton D. Inhaled mannitol for the treatment of cystic fibrosis. Expert Rev Respir Med 2012;6:19–26].

30. Robinson M. et al. The effect of inhaled mannitol on bronchial mucus clearance in cystic fibrosis patients: a pilot study. Eur Respir J 1999; 14: 678–685.

31. Hoiby, N.,Microbiology of lung infections in cystic fibrosis patients. 1982 Acta Paediat. Scand. Suppl.,301,33–54.

32. Bergogne-Berezin E. Pharmacokinetics of antibiotics in cystic fibrosis patients with particular referenceto the bronchopulmonary tree. Infection 1987; 15: 288–294.

33. Toso C, Williams DM, Noone PG. Inhaled antibiotics in cystic fibrosis: a review. Ann Pharmacother1996;30:840–850.

34. Lietman PS. Pharmacokinetics of antimicrobial drugs in cystic fibrosis; b-lactam antibiotics. Chest1988; 94: S115-S118.

35. Smith MJ,White LO,Bowyer H,Willis J, Hodson ME, Batten JC. Pharmacokinetics and sputum penetrationof ciprofloxacin in patients with cystic fibrosis. Antimicrob Agents Chemother 1986; 30: 614–616.

36. Ledson MJ, Gallagher MJ,Cowperthwaite C,Convery RP, Walshaw MJ. Four years' experience ofintravenous colomycin in an adult cystic fibrosis unit. Eur Respir J 1998;12:592–594.

37. Hunt BE,Weber A, Berger A, Ramsey B, Smith AL. Macromolecular mechanisms of sputum inhibition of tobramycin activity. Antimicrob Agents Chemother 1995;39:34–39.

38. Levy J, Smith AL, Koup JR, Williams-Warren J, Ramsey B. Disposition of tobramycin in patients with cystic fibrosis: a prospective controlled study. J Pediatr 1984; 105: 117–124.

39. Levy J. Antibiotic activity in sputum. J Pediatr 1986; 108: 841–846.

40. Nickel JC, Ruseska I,Wright JB, Costerton JW. Tobramycin resistance of Pseudomonas aeruginosa cellsgrowing as a biofilm on urinary catheter material. Antimicrob Agents Chemother 1985; 27: 619–624.

41. Shibl A. Effect of antibiotics on production of enzymes and toxins by microorganisms. Rev InfectDis 1983; 5:865–875.

42. Cantin AM, Woods DE. Protection by antibiotics against myeloperoxidase-dependent cytotoxicity to lung epithelial cells in vitro. J Clin Invest 1993; 91: 38–45.

43. Barclay ML, Begg EJ, Chambers ST, Thornley PE, Pattemore PK, Grimwood K. Adaptive resistanceto tobramycin in Pseudomonas aeruginosa lung infection in cystic fibrosis.J Antimicrob Chemother1996; 37:1155–1164.

44. Kapranov N. I., Perederko L.V., Kashirskaia N. Iu., Pukhalskii A.L., Tolstova V.D., Shmarina G.V. Sistemnye i ingaliatsionnye kortikosteroidy v kompleksnom lechenii bronkholegochnykh porazhenii u detei s mukovistsidozom [Systemic and inhaled corticosteroids in the complex treatment of bronchopulmonary lesions in children with cystic fibrosis] //«Pediatriia» imeni G.N. Speranskogo [«Pediatrics» named after G.N. Speransky]. — 2009. — No. 1 — P. 60–68. (In Russ.)

45. Vikesh K. Singh a, Sarah Jane Schwarzenberg Pancreatic insufficiency in Cystic Fibrosis Journalof Cystic Fibrosis 16 (2017) S70-S78, DOI:https://doi.org/10.1016/j.jcf.2017.06.011

46. Kashirskaia N. Iu., Vasilieva Iu. I., Kapanov N. I. Klinicheskoe znachenie nutritovnogo statusa v techenii mukovistsidoza [Clinical significance of nutritional status during cystic fibrosis]. Meditsinskaia genetika [Medical Genetics]. — 2005. — No1. — P. 43–47. (In Russ.)

47. Kashirskaia N. Iu., Kapranov N. I., Kusova Z. A., Shelepneva N. E. Porazhenie podzheludochnoi zhelezy pri mukovistsidoze [Damage to the pancreas in cystic fibrosis] // Eksperimentalnaia i klinicheskaia gastroznterologiia [Experimental and Clinical Gastroenterology] No. 8, 2010 P. 98–105. (In Russ.)

48. Maksimycheva T. Iu., Kondratieva E. I., Sorvacheva T. N. Otsenka i korrektsiia nutritivnogo statusa u detei s mukovistsidozom [Assessment and correction of nutritional status in children with cystic fibrosis] // Voprosy prakticheskoi pediatrii [Issues of Practical Pediatrics]. 2018. Vol. 13, No. 5. P. 24–32: 9/2.6 S. IF-0.363 (RSCI). (In Russ.)

49. Ramsey B.W., Davies J., McElvaney N. G., Tullis E. et al. A CFTR potentiator in patients with cystic fibrosis and the G551D mutation. N Engl J Med. 2011;365 (18):1663–1672. DOI: 10.1056/NEJMoa1105185

50. Flume P. A., Liou T. G., Borowitz D. S., Li H. et al. Ivacaftor in subjects with cystic fibrosis who are homozygous for the F508del-CFTR mutation. Chest. 2012;142 (3):718–724

51. Van Goor F., Hadida S., Grootenhuis P. D., Burton B. et al. Correction of the F508del-CFTR protein processing defect in vitro by the investigational drug VX-809. Proc. Natl. Acad. Sci. USA.2011,108 (46):18843–18848. DOI: 10.1073/pnas.110578710

52. Cain C. Cystic fibrosis two-step. SciBX. 2012; 5 (8). DOI: 101038/scibx2012192

53. Clancy J. P.,Cotton C. U., Donaldson S. H., Solomon G. M. et al. CFTR modulator theratyping: Currentstatus, gaps and future directions. J Cyst Fibros. 2019;18 (1):22–34. DOI: 10.1016/j.jcf.2018.05.004

54. Mainz J. G.,Arnold C., Hentschel J.,Tabori H. Effects of Ivacaftor in Three Pediatric Siblings With Cystic Fibrosis Carrying the Mutations G551D And F508del. Archivos de Bronconeumologia (Fp:www.archbronconeumol.org). 2018; 54 (4):232–234. DOI: 10.1016/j. arbr.2017.09.013

55. Nichols A. L., Davies J. C., Jones D., Carr S. B. Restoration of exocrine pancreatic function in older children with cystic fibrosis on ivacaftor. Paediatr Respiratory Reviews. 2020;35:99–102. DOI:10.1016/j.prrv.2

Муковисцидоз (МВ) — частое наследственное аутосомно-рецессивное летальное заболевание. МВ распространен среди населения всей Земли, но наиболее часто поражает европеоидов: в среднем с частотой 1 на 2500–4500 новорожденных. В настоящее время поражено МВ около 70000 человек во всём мире [1].

Конец ХХ века явился началом молекулярно-генетического периода в исследованиях МВ. Ген CFTR (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator — муковисцидозный трансмембранный регулятор проводимости) был идентифицирован в 1989 г. в результате генетического анализа и позиционного клонирования двумя группами ученых из Канады и США под руководством Fг. Соllins’a и L.-Ch. Tsui’я [2]. ХХ век — период исследования интерактома CFTR (исследование широкого спектра белков, задействованных в экспрессии гена и функционировании белка CFTR, и роль белка CFTR в проведении ионов и функционировании других внутриклеточных каналов).

Ген CFTR расположен на длинном плече хромосомы 7 в области q31, имеет протяженность около 250 т. п.н. и включает 27 экзонов (рис.1).

Продукт гена CFTR относится к суперсемейству АТФ-связывающих кассетных белков (ABC — ATP-binding cassette), к которому относятся такие важные с клинической точки зрения белки, как Р-гликопротеин (с) и протеин множественной резистентности к лекарственным препаратам (MRP1). И в отличии от Pgp и MRP1, действующих как наружные насосы, CFTR, являясь трансмембранным белком, располагающимся на поверхности большинства эпителиальных клеток, функционирует как цАМФ-зависимый хлорный канал. CFTR состоит из двух мембран-связанных доменов (MSD1 и MSD2), двух нуклеотид-связывающих доменов (NBD1 и NBD2) и центрального, внутриклеточного регуляторного домена (R домен) [3, 4].

CFTR также участвует в других процессах, таких как регуляция ряда ионных каналов и мембранного транспорта. Показано участие CFTR в транспорте солей и воды в легочном эпителии. Так, CFTR способствует диффузии карбоксилиона, регулируя тем самым pН внутри и снаружи клетки [5]. Показано, что CFTR является прямым активатором анионных транспортеров: некоторые мутации в гене CFTR изменяют активность этих транспортеров, что приводит к снижению секреции иона НСО3-; в поджелудочной железе, часто наблюдаемому при МВ [6]. Одной из функций CFTR является выведение глутатиона (GSH) из клеток дыхательного эпителия. Уровень транспорта глутатиона через мутантный CFTR существенно снижен по сравнению с CFTR дикого типа [7].

Для Цитирования:
Анастасия Д. Демидова, Завадский Сергей Павлович, Патогенез и симптоматическая терапия муковисцидоза. Фармацевтическое дело и технология лекарств. 2024;6.
Полная версия статьи доступна подписчикам журнала
Язык статьи:
Действия с выбранными: