Трипсин секретируется поджелудочной железой и гидролизует белок в кишечнике до полипептидов и аминокислот. Кроме того, поступая в кровь, трипсин участвует в работе калликреин-кининовой системы, которая обеспечивает регуляцию артериального давления крови при активации брадикинина [1]. В течение длительного времени считалось, что трипсин в норме синтезируется только в поджелудочной железе. В исследовании N. Koshikawa, S. Hasegawa, Y. Nagashima et al. (1998) показана экспрессия трипсина в тканях человека и мыши в непанкреатических тканях. Было установлено, что ген трипсина экспрессируется на высоком уровне в поджелудочной железе, селезенке и в значительной степени – в тонкой кишке. Однако гибридизация in situ и иммуногистохимия показали, что трипсин широко экспрессируется в эпителиальных клетках кожи, пищевода, желудка, тонкой кишки, легких, почек, печени и внепеченочных желчных протоков, а также в селезенке и нейронах. В селезенке активность трипсина была обнаружена в макрофагах, моноцитах и лимфоцитах в белой пульпе, а в головном мозге – в нервных клетках гиппокампа и коры головного мозга [2].
Нами впервые была определена активность трипсина в молоке коровы, причем установлено значительное повышение активности фермента в период воспаления в молочной железе. Установлено, что трипсин является активатором PAR-рецепторов (proteinase-activated receptors), которые передают информацию клетке и обеспечивают изменение ее метаболизма при воспалительных процессах и иммунологических реакциях [3]. Через указанные рецепторы может регулироваться секреторная функцию поджелудочной железы, желудка и слюнных желез. Получены данные о том, что PAR-рецепторы, активируемые трипсином, принимают участие в заболеваниях, связанных с нейродегенеративными изменениями головного мозга [4–7]. Знание механизмов вовлечения трипсина в норму и в развитие патологических процессов является актуальным ввиду распространения заболеваний поджелудочной железы, которые являются источником высокой смертности даже в развитых странах [8].