Коллаген является одним из самых распространенных и неповторимых по свойствам структурных белков. Коллаген, или «белок молодости», является каркасом для соединительной ткани, а она, в свою очередь, участвует в формировании не только всех органов, но и иммунной системы и всех обменных процессов. Коллаген присутствует практически в каждой клетке макроорганизма, рис. 1.
Фибриллы коллагена укрепляют матрикс тканей в суставах. Применяя коллагеновые гидролизаты, пациенты могут предотвратить или облегчить симптомы болезней [1]. Изменение содержания коллагеновых белков, протеогликанов, гликозаминогликанов, ионов металлов, воды нарушает структуру хрящевой ткани, приводит к болезням. Патологические процессы при артрозах сопровождаются пониженными концентрациями коллагена и гликозаминогликанов [2]. Он выступает «строительным материалом» для зубов, костного аппарата, мускулатуры, кожи, соединительных тканей, составляет около 80–90 % от всего объема, а «качество» собственного коллагена человека определяется его генетическими особенностями. Коллаген включает аминокислоты: глицин, гидроксипролин, пролин. Именно они способствуют выработке нового белка. Хорошо известно, что приблизительно 10–60 % вновь синтезированного коллагена внутриклеточно разрушается и секретируется из клетки в виде коротких пептидов. В коллагенах разных типов содержатся многие пролиновые и гидроксипролиновые фрагменты типа GP, GHyp, PG, PPG, PGP, PHypG, GPHyp, GPP, GPG, GHypP, HypGP. Возможно, что и эти фрагменты могут секретироваться из клетки во время стадии деградации вновь синтезированного коллагена [3]. Зрелые молекулы коллагенов состоят из трех а-цепей и имеют структуру трехгранного шнура. Семейство коллагеновых белков представлено 27 типами коллагеновых молекул, отдельные а-цепи которых кодируются как минимум 40 генами. Все коллагеновые гены имеют характерную структуру ряда относительно небольших экзонов, кодирующих эволюционно консервативные коллагеновые домены, на всем протяжении которых повторяется (GlyX-Y) — моmuв. Большинство мутаций коллагеновых генов является однонуклеотидными заменами и либо изменяет кодон для критической аминокислоты, либо ведет к аномалии РНК-сплайсинга. Большинство аминокислотных замен затрагивает облигатный глицин в повторяющейся (Glу-Х-Y) — последовательности коллагенового триплекса. Мутации коллагеновых генов, как правило, имеют уникальный характер, что существенно затрудняет проведение молекулярной диагностики ассоциированных с ними наследственных болезней соединительной ткани [4].