Множественная миелома (миеломная болезнь, парапротеинемический гемобластоз) — злокачественное В-клеточное лимфопролиферативное заболевание с клональной пролиферацией атипичных плазматических клеток в костном мозге, реже — в экстрамедуллярных очагах, синтезирующих моноклональные иммуноглобулины (IgG, IgA, IgD, IgE, IgM) и (или) легкие цепи (κ, λ), характеризующееся значительной цитогенетической, молекулярной и пролиферативной гетерогенностью и сопровождающееся гематологическими, инфекционными, костными, почечными и нередко нейрологическими осложнениями. Представляет собой разновидность гемобластоза, основной особенностью которого является сохранение способности опухолевых клеток к дифференцировке до стадии иммуноглобулин-секретирующих клеток. В связи с моноклональностью опухолевого роста все иммуноглобулины отличаются однообразием структуры (моноклональный парапротеин — Plg). Известно, что Plg могут соответствовать различным вариантам нормальных иммуноглобулинов (при плазмоклеточных опухолях — Ig G, Ig A, Ig E; при лимфоклеточных — Ig M), отличаясь от них строгой однотипностью тяжелых и легких цепей, либо могут представлять структурно аномальные молекулы (субъединицы Plg, изолированные фрагменты тяжелой цепей, свободные легкие цепи) [1].
Заболевание впервые охарактеризовано в 1844 г. S. Solly как размягчение костей и инфильтрация костного мозга. H. Bence-Jones в 1847 г. впервые описал уникальные физические характеристики белка в моче больных ММ («оксид альбумина особого свойства»), который стал носить его имя. В 1883 г. О. А. Рустицкий, а в 1889 г. O. Kahler описали опухолевые плазматические клетки. В 1929 г. М. И. Аринкин предложил прижизненное исследование пунктата грудины костного мозга для диагностики миеломы, а в 1932 г. И. А. Кассирский разработал новую конструкцию иглы для аспирации костного мозга, которая с незначительными модификациями используется и в настоящее время. В 1956 г. L. Korngold и R. Lipari показали взаимоотношение протеина Бенс-Джонса с сывороточным протеином ММ; в честь авторов названы легкие цепи κ (каппа) и λ (лямбда) протеина БенсДжонса. В 1962 г. было продемонстрировано (G. Edelman, J. Gally), что у пациентов с ММ молекула легкой цепи сывороточного иммуноглобулина и белок Бенс-Джонса в моче имеют идентичную аминокислотную последовательность.