По всем вопросам звоните:

+7 495 274-22-22

УДК: 577.12.96

Изучение эмпирического материала о синтезе треонина и гистидина в организме млекопитающих животных

А. Малиновский инженер-технолог, Специальное конструкторское технологическое бюро (СКТБ) «Биофизприбор» – Санкт-Петербургский филиал ФГУП «Экспериментально-производственные мастерские» Федерального медико-биологического агентства» (ФГУП ЭПМ ФМБА России), 197183, Россия, г. Санкт-Петербург, ул. Сабировская, д. 37
Ключевые слова: млекопитающие , заменимые и незаменимые аминокислоты , синтез треонина , заменимость и незаменимость гистидина

Целью исследований явилось изучение эмпирического материала о синтезе треонина и гистидина в организме млекопитающих животных. Для ее осуществления были определены следующие задачи: 1) установить, почему у млекопитающих невозможен синтез треонина; 2) выяснить, почему гистидин может быть заменимой аминокислотой для одних видов животных, но незаменимой – для других. Для проведения исследований использован вторичный эмпирический материал отечественных и зарубежных ученых, отраженных в разные годы в научной литературе. Проведенные исследования позволили сделать следующие выводы: 1) причина невозможности синтеза треонина у млекопитающих заключается в отсутствии ферментного комплекса треониндегидрогеназы и аминоацетонсинтетазы, катализирующего взаимопревращение треонина и глицина, к примеру, как у бактерий и растений; 2) гистидин является заменимой аминокислотой для одних видов животных и незаменимой – для других в силу разной активности гистидинолдегидрогеназы – конечного фермента биосинтеза гистидина.

Литература:

1. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. – М.: Мир, 1973. – 310 с.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2004. – 703 с.

3. Neuberger A. Glycine formation from L-threonine // Comp. Biochem. – 1981. – Vol. 19A. – P. 257–303.

4. Devlin T. M. Textbook of Biochemistry. – New York: John Wiley and Sons, 1982. – 1265 p.

5. Leninger A. L. Biochemistrey. – New York: Worth Publishers, 1975. – 1104 p.

6. Bird M. I., Nunn P. B. Measurement of L-threonin aldolase activity in rat liver // Вiochem. Soc. Trans. – 1979. – Vol. 7. – P. 1274–1276.

7. Bird M. I., Nunn P. B. Metabolic homeostasis of L-threonine in the normally fed rat // Biochem. J. – 1983. – Vol. 214. – P. 687–693.

8. Yeung Y. G. Threonine aldolase is not a genuine enzyme in rat liver // Biochem. J. – 1986. – Vol. 237. – P. 187–190.

9. Pagani R. DL-allothreonine and L-threonine aldolase in rat liver // Biochem. Soc. Trans. – 1991. – Vol. 19. – No. 3. – P. 3465.

10. West H. D., Carter H. E. Synthesis of α-amino – β-hydroxyl – n-butyric acids // J. Biol. Chem. – 1938. – Vol. 122. – P. 611–617.

11. Karasek M. A., Greenberg D. M. Studies on the properties of threonine aldolases // J. Biol. Chem. – 1957. – Vol. 227. – P. 191–205.

12. Malkin L. I., Greenberg D. M. Purification and properties of threonine or allothreonine aldolases // Biochem and Biophys. Acta. – 1964. – Vol. 85. – P. 117–131.

13. Pagani R., Guerranti R., Leoncini R., Marinello E. Activation and inhibition of rat liver L-threonine dehydrogenase // Ital. J. Biochem. – 1990. – Vol. 39. – P. 106–114.

14. Pagani R., Guerranti R., Righi S., Leoncini R., Vannoni D., Marinello E. Rat liver L-threonine dehydrogenase // Biochem. Soc. Trans. – 1992. – Vol. 20. – P. 245.

15. Green M. L., Elliott W. H. The enzymic formation of aminoacetone from threonine and its further metabolism // Biochem. J. – 1964. – Vol. 92. – P. 537–549.

16. Chapman K. The impact of the splanchnic bed on the dietary requirements of threonine and lysine in humans. – University of Toronto, 2011. – 154 p.

17. Ballevre O., Cadenhead A. et al. Quantitative partition of threonine oxidation in pigs: effect of dietary threonine // Am. J. Physiol. – 1990. – Vol. 259 (4 PT 1). – Р. 483–491.

18. le Floc’h N., Seve B., Henry Y. The addition of glutamic acid or protein to a threonine-deficient diet differentially affects growth performance and threonine dehydrogenase activity in fattening pigs // J. Nutr. 1994. – Vol. 124. – No. 10. – P. 1087–1095.

19. Moundras C., Bercovici D., Remesy C., Demigne C. Influence of glucogenic amino acids on the hepatic metabolism of threonine // Biochem. Biophys. Acta. – 1992. – Vol. 1115. – No. 3. – P. 212–219.

20. House J. D., Hall B. N., Brosnan J. T. Threonine metabolism in isolated rat hepatocytes // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. – 2002. – Vol. 281. – Е1300–Е1307.

21. Linstead D. J., Klein R. A., Cross G. A. M. Threonine catabolism in Trypanosoma brucei // Journal of General Microbiology. – 1977. – Vol. 101. – P. 241.

22. Steven L., MeKnight D., Jlan Wang Stem cells modified to facilitate threonine catabolism // Patent No. US8, 288,158 B2. 2012. Oct. 16.

23. Chuanchin H., Hao G., Jiaxu W., Weiguang L., Yide M., Mian W. Regulation of L-threonine dehydrogenase in somatic cell reprogramming // Stem. – 2013. – Vol. 31. – P. 201953–201965.

24. Winkle L. J. V., Gallat V., Iannaccone P. M. Threonine appears to be essential for proliferation of human as well as mouse embryonic stem cells // Cell and developmental biology. – 2014. – Vol. 2. – Article 18/1.

25. Shyh-Chang N. et al. Influence of threonine metabolism on S-adenosylmethreonine and histone methylation // Science. – 2013. – Vol. 339. – No. 11. – P. 222–226.

26. Tressel J., Thompson R.,, Zieske L. R., Menendez J. S., Davis L. Interaction between L-threonine dehydrogenase and aminoacetone synthetase and mechanism of aminoacetone production // J. Biol. Chem. – 1986. – Vol. 261. – No. 35. – P. 16428–16437.

27. Fubara B., Eckenrode F., Tresse T., Davis L. Purification and properties of aminoacetone synthetase from beef liver mitochondria // J. Biol. Chem. – 1986. – Vol. 261. – No. 26. – P. 12189–12196.

28. Bender D. A. Amino acid metabolism. – London: Wiley-Blackwell, 2012. 480 p.

29. Rose W. C. The nutritive significance of the amino acids and certain related compounds // Science. – 1937. – Vol. 86. – P. 298–300.

30. Майстер А. Биохимия аминокислот. – М.: Иностранная литература, 1961. – 530 с.

31. Фердман Д. Л. Биохимия. – М.: Высшая школа, 1966. – 644 с.

32. Stiefel F. B., Herman R. H. Histidine metabolism // Am. J. Cln. Nutr. – 1971. – Vol. 24. – P. 207–217.

33. Enwonwu C. O., Eugene E. O. Different effects of protein malnutrition and ascorbic acid deficiency on histidine metabolism in the brains of infant nonhuman primates // J. Neurochem. – 1983. – Vol. 41. – No. 1.

34. Parker C. J., Riess G. T., Sardesai V. M. Essentiality of histidine in adult mice // J. Nutr. – 1985. – Vol. 115. – P. 824–826.

35. Clemens R. A., Kopple J. D., Swendseid M. E. Metabolic effects of histidine free diets in rats (Abstract) // Federation Proc. – 1978. – Vol. 37. – P. 263.

36. Fukuda S., Kopple J. D. Evidence that dog kidney is an endogenous source of histidine // Am. J. Physiol. – 1979. – Vol. 237. – No. 1. – E1–E5.

37. Cianciaruso B., Fukuda S., Jones M. R., Kopple J. D. Net release or uptake of histidine and carnosine in kidney of dogs // Am. J. Physiol. – 1985. – Vol. 248 (1 Pt 1). – E51–57.

38. Кочанов Н. Е., Иванова Г. М., Вебер А. Э., Симаков А. Ф. Обмен веществ у диких жвачных животных (северные олени и лоси). – Л.: Наука, 1981. – 192 с.

39. Wadud S., Onodera R., Or-Rashid M. M. Synthesis of histidine in liver and kidney of cattle and swine // Anim. – 2001b. – Sci. 72. – P. 253–256.

40. Onodera R. Essentiality of Histidine in Ruminant and Other Animals Including Human Beings // Asian-Aust. J. Anim. Sci. – 2003. – Vol. 16. – No. 3. – P. 445–454.

Хорошо известно, что белки необходимы для питания человека и животных. Биологическая ценность белка определяется его аминокислотным составом. Одни аминокислоты – незаменимые – не синтезируются в организме при их отсутствии в пище, тогда как другие – заменимые – в аналогичном случае могут синтезироваться в организме. Восемь аминокислот (лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валин и изолейцин) необходимы для всех исследованных видов животных. Что касается гистидина, то до сих пор идут споры о возможности его синтеза в животном организме, а следовательно, о том, относить его к незаменимым или заменимым аминокислотам.

Необходимо добавить, что под невозможностью синтеза в организме понимается свойственная всем незаменимым аминокислотам необратимость распада их углеродного скелета, ибо переаминирование аминокислот с α-кетокислотами является обратимой реакцией как для заменимых аминокислот, так и для незаменимых. Если путь распада треонина под действием треониндегидратазы не может вызвать сомнений в незаменимости треонина, то распад этой аминокислоты под действием треониндегидрогеназы нуждается в специальном рассмотрении на предмет его обратимости (необратимости), а следовательно, незаменимости треонина.

Цель исследований – изучение эмпирического материала о синтезе треонина и гистидина в организме млекопитающих животных. Для осуществления указанной цели были определены следующие задачи:

1) установить, почему у млекопитающих невозможен синтез треонина;

2) выяснить, почему гистидин может быть заменимой аминокислотой для одних видов животных, но незаменимой – для других.

Для проведения исследования использован вторичный эмпирический материал отечественных и зарубежных ученых, отраженный в разные годы в научной литературе.

Поскольку путь биосинтеза гистидина у животных до сих пор до конца не исследован, нужно начать изложение с треонина, распад которого в организме хорошо изучен.

1.1. Превращение треонина у млекопитающих

Для Цитирования:
А. Малиновский, Изучение эмпирического материала о синтезе треонина и гистидина в организме млекопитающих животных. Ветеринария сельскохозяйственных животных. 2025;2.
Полная версия статьи доступна подписчикам журнала
Язык статьи:
Действия с выбранными:
В избранное
Рекомендовать
Цитировать
Получить выпуск бесплатно!

Цитировать

Для Цитирования:

Получить бесплатно

Нажимая кнопку "Получить доступ" вы даёте своё согласие обработку своих персональных данных

Войти

Забыли пароль?
Сменить через SMS или по Email

Регистрация

Ошибка капчи

Введите код подтверждения

На указанный Вами номер телефона был отправлен код подтверждения.
Повторно запросить код можно будет через секунд.

Войдите в учетную запись

Активация промокода

Введите код подтверждения

На указанный Вами номер телефона был отправлен код подтверждения.
Повторно запросить код можно будет через секунд.

Введите код подтверждения

На указанный Вами номер телефона был отправлен код подтверждения.
Повторно запросить код можно будет через секунд.

Введите код подтверждения

На указанный Вами номер телефона был отправлен код подтверждения.
Повторно запросить код можно будет через секунд.

Войдите в учетную запись

Войдите в учетную запись

Заявка на подписку

Обратная связь

Использовать это устройство?

Одновременно использовать один аккаунт разрешено только с одного устройства.

Введите код подтверждения

На указанный Вами номер телефона был отправлен код подтверждения.
Повторно запросить код можно будет через секунд.

Выберите тип

Мы перевели вас на Русскую версию сайта
You have been redirected to the Russian version
Этот сайт использует cookies
Подробности