Амилоидоз и сердце

Амилоидоз — нарушение обмена веществ, которое характеризуется большим разнообразием клинических проявлений, вызванных системным или локальным внеклеточным отложением в органах и тканях нерастворимых фибриллярных белковых масс, имеющих сходную морфологическую структуру, но различающихся по химическому составу фибрилл [1].

Системный амилоидоз, при котором амилоидные депозиты откладываются во внутренних органах, стенках кровеносных сосудов и соединительной ткани, обычно имеет неблагоприятный прогноз. Вовлечение в процесс сердца отмечают у 10 % больных. Двухлетняя выживаемость больных после симптомов составляет 40 %. Кроме системного амилоидоза, выделяют также локальные формы, при которых амилоидные депозиты ограничены очагами в органах или тканях [2].

Впервые термин amylon или amylum — с греческого и латинского — был описан в 1838 г. немецким ботаником Маттиасом Шлейденом как растительный крахмал, а в 1842 г. К. Рокитанский применил термин «амилоид» при описании увеличенной печени и селезенки у больных с хроническими заболеваниями при так называемой сальной болезни. В 1854 г. Р. Вирхов впервые использовал йод для окрашивания и выявления амилоида на светооптическом уровне. В настоящее время его расценивают как отложения нерастворимых патологических фибриллярных белков, которые могут вызывать поражение различных органов и тканей. Известно более 20 различных белков, которые формируют амилоидные фибриллы у человека (таблица) [3].

Образование амилоидогенных белков происходит в результате генетических мутаций или избыточной продукции аномальных белков парапротеинов. Формирование амилоидных фибрилл связано с заменой аминокислот в префибриллярных белках и неустойчивостью белка, спровоцированной различными химическими, электрическими и механическими стимулами, вследствие чего происходит преципитация белков сыворотки во внеклеточное пространство в виде амилоидных депозитов или фибрилл, резистентных к протеолизу [4].